<?xml version="1.0" encoding="utf-8"?>
<journal>
<title>Scientific-Research Quarterly Journal of Medical Science</title>
<title_fa>فصلنامه علمی - پژوهشی علوم طبی</title_fa>
<short_title>KJMS</short_title>
<subject>Medical Sciences</subject>
<web_url>http://kjms.knu.edu.af</web_url>
<journal_hbi_system_id>1</journal_hbi_system_id>
<journal_hbi_system_user>admin</journal_hbi_system_user>
<journal_id_issn>2957-6342</journal_id_issn>
<journal_id_issn_online>2957-6350</journal_id_issn_online>
<journal_id_pii></journal_id_pii>
<journal_id_doi></journal_id_doi>
<journal_id_iranmedex></journal_id_iranmedex>
<journal_id_magiran></journal_id_magiran>
<journal_id_sid></journal_id_sid>
<journal_id_nlai></journal_id_nlai>
<journal_id_science></journal_id_science>
<language>fa</language>
<pubdate>
	<type>jalali</type>
	<year>1403</year>
	<month>9</month>
	<day>1</day>
</pubdate>
<pubdate>
	<type>gregorian</type>
	<year>2024</year>
	<month>12</month>
	<day>1</day>
</pubdate>
<volume>9</volume>
<number>17</number>
<publish_type>online</publish_type>
<publish_edition>1</publish_edition>
<article_type>fulltext</article_type>
<articleset>
	<article>


	<language>fa</language>
	<article_id_doi></article_id_doi>
	<title_fa>مروری بر ساختار و مکانیزم فعالیت پیپتایدهای ضد میکروبی</title_fa>
	<title>A review of the structure and mechanism of action of antimicrobial peptides</title>
	<subject_fa>تخصصي</subject_fa>
	<subject>Special</subject>
	<content_type_fa>پژوهشي</content_type_fa>
	<content_type>Research</content_type>
	<abstract_fa>&lt;div style=&quot;text-align: justify;&quot;&gt;به صورت طبیعی برخی باکتری&#8204;ها، نباتات، حجرات انسانی، پیپتایدهای ضد میکروبی کوتاه&#8204;تر از 100 امینواسید تولید می&#8204;کنند که در دفاع از میزبان در برابر پاتوژن&#8204;های مختلفی از جمله باکتری&#8204;ها، قارچ&#8204;ها و وایروس&#8204;ها نقش دارند. پیپتاید ضد میکروبی نیسین مربوط به کلاس انتی&#8204;بیوتیک از خانواده باکتریوسین&#8204;ها، با اتصال به لیپید II در سطح باکتری&#8204;های گرم مثبت مانع از سنتز پپتیدوگلیکان شده و باعث ایجاد منفذ در غشای باکتری و مرگ آن می&#8204;شود. پلی میکسین&#8204;ها لیپوپپتیدهای حلقوی هستند که به دلیل داشتن عوارض کلیوی و عصبی در خط آخر تداوی علیه باکتری&#8204;های گرم منفی مقاوم به انتی&#8204;بیوتیک مورد استفاده قرار می&#8204;گیرند. این پیپتایدها با اتصال به LPS و اختلال در عملکرد غشای باکتری اثر ضد میکروبی خود را اعمال می&#8204;کنند. داپتومایسین ساختاری مشابه با پلی میکسین&#8204;ها داشته که چند واحد از آن در غشای باکتری گرم مثبت ایجاد منفذ کرده و موجب نشت پتاسیم و مرگ باکتری می&#8204;شود. پیپتاید به دست آمده از حجرات گاو به نام ایندولیسیدین علیه میکروارگانیزم&#8204;های مختلف فعالیت می&#8204;تواند داشته باشد که مکانیزم آن مهار سنتز DNA و پروتئین می&#8204;باشد. مگینین و پکسی گانان با ساختار آلفا-هلیکس علاوه بر ایجاد منفذ در غشای میکروب، باعث تکه تکه شدن DNA، آپوپتوز و مرگ آن نیز می&#8204;شوند. با توجه به جوانب مثبت ذکر شده در مورد این پیپتایدها، معایبی چون داشتن سمیت برای حجرات انسانی و پیدایش مقاومت علیه پیپتایدها نیز وجود داشته که با تحقیقات بیشتر بر روی این عوامل ضد میکروبی، امکان استفاده گسترده&#8204;تر از آن را در آینده می&#8204;توان انتظار داشت.&lt;/div&gt;
&amp;nbsp;</abstract_fa>
	<abstract>&lt;div style=&quot;text-align: justify;&quot;&gt;Antimicrobial peptides (AMPs) are naturally occurring molecules produced by bacteria, plants, human cells, and other organisms, typically consisting of fewer than 100 amino acids. These peptides serve as crucial defenders against a variety of pathogens, including bacteria, fungi, and viruses. One notable AMP is nisin, a lantibiotic that binds to lipid II on the surface of gram-positive bacteria. This action disrupts peptidoglycan synthesis and creates pores in the bacterial membrane, ultimately leading to cell death. Polymyxins, cyclic lipopeptides, are employed as a last-resort treatment for antibiotic-resistant gram-negative bacteria. They exert their antimicrobial effects by binding to lipopolysaccharides (LPS) and disrupting the bacterial membrane function. Daptomycin, structurally similar to polymyxins, forms pores in the membranes of gram-positive bacteria, causing potassium leakage and subsequent bacterial death. Additionally, indolicidin, derived from bovine immune cells, exhibits activity against various microorganisms by inhibiting DNA and protein synthesis. Similarly, peptides like magainin and pexiganan possess alpha-helical structures that not only create pores in microbial membranes but also induce DNA fragmentation and apoptosis. Despite their promising antimicrobial properties, the use of AMPs is limited by potential toxicity to human cells and the emergence of resistance. Continued research on these peptides is essential, as their unique mechanisms offer the potential for broader therapeutic applications in combating resistant infections in the future.&lt;/div&gt;</abstract>
	<keyword_fa>پپتیدهای ضد میکروبی, نیسین, پلی میکسین, ایندولیسیدین, داپتومایسین, مگینین</keyword_fa>
	<keyword>Antimicrobial peptides, nisin, polymyxin, indolicidin, daptomycin, magainin</keyword>
	<start_page>25</start_page>
	<end_page>35</end_page>
	<web_url>http://kjms.knu.edu.af/browse.php?a_code=A-10-40-1&amp;slc_lang=fa&amp;sid=1</web_url>


<author_list>
	<author>
	<first_name>Mohammad Hussain</first_name>
	<middle_name></middle_name>
	<last_name>Sadaqat</last_name>
	<suffix></suffix>
	<first_name_fa>محمدحسین</first_name_fa>
	<middle_name_fa></middle_name_fa>
	<last_name_fa>صداقت</last_name_fa>
	<suffix_fa></suffix_fa>
	<email>sadaqat1371@yahoo.com</email>
	<code></code>
	<orcid></orcid>
	<coreauthor>Yes
</coreauthor>
	<affiliation>Department of Bacteriology, Faculty of Medical Science, Tarbiat Modares University, Tehran, Iran</affiliation>
	<affiliation_fa>دیپارتمنت باکتریولوژی، دانشکده طب، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران</affiliation_fa>
	 </author>


</author_list>


	</article>
</articleset>
</journal>
